第3章生体高分子
Section Summaryこの節のまとめ
Proteins are a class of macromolecules that perform a diverse range of functions for the cell. They help in metabolism by acting as enzymes, carriers, or hormones, and provide structural support. The building blocks of proteins (monomers) are amino acids. Each amino acid has a central carbon that bonds to an amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom, and an R group or side chain. There are 20 commonly occurring amino acids, each of which differs in the R group. A peptide bond links each amino acid to its neighbors. A long amino acid chain is a polypeptide.
英語のヒント
タンパク質は、細胞のために多種多様な機能を果たす高分子の一群である。酵素、運搬体、ホルモンとして働いて代謝を助け、構造的な支持も与える。タンパク質の構成単位、すなわち単量体はアミノ酸である。各アミノ酸の中心の炭素は、アミノ基、カルボキシ基、水素原子、R基（側鎖）と結合している。一般的なアミノ酸は20種類あり、それぞれR基が異なる。各アミノ酸は、隣のアミノ酸とペプチド結合でつながる。長いアミノ酸鎖がポリペプチドである。
Proteins are organized at four levels: primary, secondary, tertiary, and (optional) quaternary. The primary structure is the amino acids' unique sequence. The polypeptide's local folding to form structures such as the α-helix and β-pleated sheet constitutes the secondary structure. The overall three-dimensional structure is the tertiary structure. When two or more polypeptides combine to form the complete protein structure, the configuration is the protein's quaternary structure. Protein shape and function are intricately linked. Any change in shape caused by changes in temperature or pH may lead to protein denaturation and a loss in function.
英語のヒント
タンパク質の構造には、一次、二次、三次、そして場合によっては四次という四段階がある。一次構造は、固有のアミノ酸配列である。ポリペプチドが局所的に折りたたまれてできるαヘリックスやβシートなどが、二次構造をなす。全体の三次元構造が三次構造である。二本以上のポリペプチドが組み合わさって完全なタンパク質構造を作る場合、その配置が四次構造となる。タンパク質の形と機能は、複雑に結び付いている。温度やpHの変化によって形が変わると、変性や機能の喪失が起こる可能性がある。
Visual Connection Questions図を使った問題
Exercises 23練習問題 23
Exercise 23問題 23
Figure 3.23 Which categories of amino acid would you expect to find on the surface of a soluble protein, and which would you expect to find in the interior? What distribution of amino acids would you expect to find in a protein embedded in a lipid bilayer?
図3.23 水溶性タンパク質の表面にはどの分類のアミノ酸が、内部にはどの分類のアミノ酸があると予想されるか。脂質二重層に埋め込まれたタンパク質では、アミノ酸はどのように分布すると予想されるか。
Solution解き方
Figure 3.23 Polar and charged amino acid residues (the remainder after peptide bond formation) are more likely to be found on the surface of soluble proteins where they can interact with water, and nonpolar (e.g., amino acid side chains) are more likely to be found in the interior where they are sequestered from water. In membrane proteins, nonpolar and hydrophobic amino acid side chains associate with the hydrophobic tails of phospholipids, while polar and charged amino acid side chains interact with the polar head groups or with the aqueous solution. However, there are exceptions. Sometimes, positively and negatively charged amino acid side chains interact with one another in the interior of a protein, and polar or charged amino acid side chains that interact with a ligand can be found in the ligand binding pocket.
英語のヒント
図3.23 極性や電荷を持つアミノ酸残基（ペプチド結合の形成後に残る部分）は、水と相互作用できる水溶性タンパク質の表面に存在しやすい。一方、無極性のもの、例えばアミノ酸側鎖は、水から隔てられた内部に存在しやすい。膜タンパク質では、無極性で疎水性のアミノ酸側鎖がリン脂質の疎水性の尾部と結び付き、極性や電荷を持つ側鎖が、極性の頭部や水溶液と相互作用する。ただし例外もある。正と負に帯電したアミノ酸側鎖が、タンパク質内部で互いに相互作用する場合もある。また、リガンドと相互作用する極性や電荷を持つ側鎖は、リガンド結合ポケットの中に見られる。
Review Questions確認問題
Exercises 24–26練習問題 24–26
Exercise 24問題 24
The monomers that make up proteins are called ________.
タンパク質を構成する単量体は________と呼ばれる。
- nucleotidesヌクレオチド
- disaccharides二糖
- amino acidsアミノ酸
- chaperonesシャペロン
Solution解き方
C
C
Exercise 25問題 25
The α-helix and the β-pleated sheet are part of which protein structure?
αヘリックスとβシートは、タンパク質のどの構造に含まれるか。
- primary一次構造
- secondary二次構造
- tertiary三次構造
- quaternary四次構造
Solution解き方
B
B
Exercise 26問題 26
Mad cow disease is an infectious disease where one misfolded protein causes all other copies of the protein to begin misfolding. This is an example of a disease impacting ____ structure.
狂牛病は、一つの誤って折りたたまれたタンパク質が、同じタンパク質のほかのすべての分子にも誤った折りたたみを起こさせる感染症である。これは、________構造に影響する病気の例である。
- primary一次
- secondary二次
- tertiary三次
- quaternary四次
Solution解き方
C
C
Critical Thinking Questions考察問題
Exercises 27–29練習問題 27–29
Exercise 27問題 27
Explain what happens if even one amino acid is substituted for another in a polypeptide chain. Provide a specific example.
ポリペプチド鎖で、アミノ酸がたった一つでも別のものに置き換わると何が起こるか、具体例を挙げて説明しなさい。
Solution解き方
A change in gene sequence can lead to a different amino acid being added to a polypeptide chain instead of the normal one. This causes a change in protein structure and function. For example, in sickle cell anemia, the hemoglobin β chain has a single amino acid substitution—the amino acid glutamic acid in position six is substituted by valine. Because of this change, hemoglobin molecules form aggregates, and the disc-shaped red blood cells assume a crescent shape, which results in serious health problems.
遺伝子配列が変わると、通常とは異なるアミノ酸がポリペプチド鎖に加わり、タンパク質の構造と機能が変化する場合がある。例えば鎌状赤血球貧血では、ヘモグロビンのβ鎖の6番目にあるグルタミン酸がバリンに置き換わるという、一つのアミノ酸置換がある。この変化によってヘモグロビン分子が凝集し、円盤状の赤血球が三日月形になるため、深刻な健康問題が生じる。
Exercise 28問題 28
Describe the differences in the four protein structures.
タンパク質の四つの構造段階の違いを説明しなさい。
Solution解き方
The sequence and number of amino acids in a polypeptide chain is its primary structure. The local folding of the polypeptide in some regions is the secondary structure of the protein. The three-dimensional structure of a polypeptide is known as its tertiary structure, created in part by chemical interactions such as hydrogen bonds between polar side chains, van der Waals interactions, disulfide linkages, and hydrophobic interactions. Some proteins are formed from multiple polypeptides, also known as subunits, and the interaction of these subunits forms the quaternary structure.
ポリペプチド鎖のアミノ酸の配列と数が一次構造である。鎖の一部の領域が局所的に折りたたまれたものが二次構造である。ポリペプチド全体の三次元構造が三次構造であり、その形成には、極性側鎖間の水素結合、ファンデルワールス相互作用、ジスルフィド結合、疎水性相互作用などが関わる。複数のポリペプチド、すなわちサブユニットからなるタンパク質もあり、そのサブユニット間の相互作用が四次構造を作る。
Exercise 29問題 29
Aquaporins are proteins embedded in the plasma membrane that allow water molecules to move between the extracellular matrix and the intracellular space. Based on its function and location, describe the key features of the protein’s shape and the chemical characteristics of its amino acids.
アクアポリンは細胞膜に埋め込まれたタンパク質で、水分子を細胞外マトリックスと細胞内空間の間で移動させる。機能と位置を踏まえ、タンパク質の形と、そのアミノ酸の化学的性質に必要な特徴を説明しなさい。
Solution解き方
The protein must form a channel in the plasma membrane that allows water into the cell since water cannot cross the plasma membrane by itself. Since aquaporins are embedded in the plasma membrane and connect with both the intracellular and extracellular spaces, it must be amphipathic like the plasma membrane. The top and bottom of the protein must contain charged or polar amino acids (hydrophilic) to interact with the aqueous environments. The exterior transmembrane region must contain non-polar amino acids (hydrophobic) that can interact with the phospholipid tails. However, the inside of this channel must contain hydrophilic amino acids since they will interact with the traveling water molecules.
水は単独では細胞膜を通過できないため、このタンパク質は細胞内へ水を通すチャネルを膜内に形成しなければならない。アクアポリンは膜に埋め込まれ、細胞内と細胞外の両方につながっているので、細胞膜と同様に両親媒性でなければならない。タンパク質の上端と下端には、水性環境と相互作用するため、電荷または極性を持つ親水性アミノ酸が必要である。膜を貫く領域の外側には、リン脂質の尾部と相互作用できる無極性の疎水性アミノ酸が必要となる。しかし、チャネルの内側は通過する水分子と相互作用するので、親水性アミノ酸を含まなければならない。
alpha-helix structure (α-helix)
αヘリックス構造（αヘリックス）
type of secondary protein structure formed by folding the polypeptide into a helix shape with hydrogen bonds stabilizing the structure
ポリペプチドがらせん状に折りたたまれ、水素結合によって安定化された、タンパク質の二次構造の一種。
amino acid
アミノ酸
a protein's monomer; has a central carbon or alpha carbon to which an amino group, a carboxyl group, a hydrogen, and an R group or side chain is attached; the R group is different for all 20 common amino acids
タンパク質の単量体。中心の炭素、すなわちα炭素に、アミノ基、カルボキシ基、水素、R基（側鎖）が結合している。一般的な20種類のアミノ酸は、それぞれR基が異なる。
beta-pleated sheet (β-pleated)
βシート
secondary structure in proteins in which hydrogen bonding forms “pleats” between atoms on the polypeptide chain's backbone
ポリペプチド鎖の骨格の原子間に水素結合ができ、「ひだ」が形成された、タンパク質の二次構造。
chaperone
シャペロン
(also, chaperonin) protein that helps nascent protein in the folding process
シャペロニンともいう。新しく作られつつあるタンパク質の折りたたみを助けるタンパク質。
denaturation
変性
loss of shape in a protein as a result of changes in temperature, pH, or chemical exposure
温度やpHの変化、化学物質への接触によって、タンパク質が形を失うこと。
enzyme
酵素
catalyst in a biochemical reaction that is usually a complex or conjugated protein
生化学反応の触媒。通常は複雑なタンパク質または複合タンパク質である。
hormone
ホルモン
chemical signaling molecule, usually protein or steroid, secreted by endocrine cells that act to control or regulate specific physiological processes
内分泌細胞から分泌され、特定の生理過程を制御・調節する化学的なシグナル分子。通常はタンパク質またはステロイドである。
peptide bond
ペプチド結合
bond formed between two amino acids by a dehydration reaction
脱水反応によって二つのアミノ酸の間に形成される結合。
polypeptide
ポリペプチド
long chain of amino acids that peptide bonds link
ペプチド結合でつながった、アミノ酸の長い鎖。
primary structure
一次構造
linear sequence of amino acids in a protein
タンパク質中のアミノ酸の直線的な配列。
protein
タンパク質
biological macromolecule comprised of one or more amino acid chains
一本以上のアミノ酸鎖からなる生体高分子。
quaternary structure
四次構造
association of discrete polypeptide subunits in a protein
タンパク質中で、別々のポリペプチドサブユニットが会合した構造。
secondary structure
二次構造
regular structure that proteins form by intramolecular hydrogen bonding between the oxygen atom of one amino acid residue and the hydrogen attached to the nitrogen atom of another amino acid residue
あるアミノ酸残基の酸素原子と、別のアミノ酸残基の窒素原子に付いた水素との間の分子内水素結合によって、タンパク質が形成する規則的な構造。
tertiary structure
三次構造
a protein's three-dimensional conformation, including interactions between secondary structural elements; formed from interactions between amino acid side chains
二次構造要素同士の相互作用も含めた、タンパク質の三次元の立体配座。アミノ酸側鎖間の相互作用から形成される。